Studentská vědecká konference 2017

Mezimolekulární coulombický rozpad (ICD) je relativně nový, a ne příliš prozkoumaný děj, kterým se atom nebo molekula zbavuje přebytečné energie. Tento typ elektronové relaxace je podobný Augerovu rozpadu, nicméně u ICD dochází k ionizaci dvou jednotek účastnících se reakce, zatím co u Augerova jevu dochází ke dvojité ionizaci pouze jedné jednotky. Pro modelování takovéhoto systému používám fragmentační metodu typu QM:QM. Tato technika nám umožní, díky rozložení velkého systému na menší fragmenty, vypočítat ionizační energie pro soustavy, jenž by bylo prakticky nemožné řešit pomocí konvenčních metod kvantové teorie. Součástí práce byl vývoj a testování programu pro výpočty ionizačních energií na různě velkých kapičkách vody. Technika je pak použita pro modelování ICD, kdy je třeba provést výpočty ionizačních energií pro dvakrát nabité dimery vody a pro dimer, kdy z jedné molekuly vody byl vyražen elektron z nízko ležících orbitalů. Tyto děje studuji pro plně solvatované systémy. Studuji také souvislost ICD jako elektronového relaxačního děje s dynamikou atomových jader ve vnitřně ionizovaném stavu vody. Výsledky z této práce povedou ve spojení s mikrotryskami a elektronovou emisní spektroskopií k rozvoji technik pro vnější i vnitřní analýzu kapalných fází.

Our group has a long-standing interest in the molecular details of protein synthesis. This key process occurs in ribosomes, large biomolecular complexes present in every living cell. The nascent protein translocates through the ribosomal tunnel and initiates folding prior to its release. Many molecular details of this folding remain unclear. We want to understand this process better by running all-atom molecular dynamics simulations of a peptide in the ribosomal tunnel. As a first approximation, our system consists of a polyalanine peptide in a carbon nanotube. Using well-tempered metadynamics, we characterized the conformational behavior of the peptide along the end-to-end collective variable. We also tuned the metadynamics parameters that we will use in simulations of the ribosomal tunnel.  The structure of the ribosomal tunnel varies across organisms. Interestingly, this led to the development of a large class of antibiotics, which specifically target the bacterial tunnel. Currently, we have prepared 5 simulation models of various ribosomal tunnels. The result of the following simulations will give us insight into the earliest moments of a nascent peptide. This in turn can lead to new strategies against bacterial infections or diseases caused by misfolded protein.

Proton-Coupled Energy Transfer (PCEnT) is a process that transfers energy between two chromophores with simultaneous transfer of a proton. What makes this process interesting is the ability to excite a chromophore with light from the visible spectrum when normally it would have to be excited by UV light. This fact has a significant impact in the field of medicinal photochemistry, where only visible or near-infrared light can be used. Last year, our laboratory participated in an extension of the process to include triplet states. In my work, I studied a pair of well-known chromophores, lumazine and BODIPY, to determine whether it is possible to excite lumazine to the triplet state by PCEnT with BODIPY as a visible light absorber. To do this, I used various quantum-chemical approaches, including ab initio multireference methods and constrained density functional theory.

With the rising content of carbon dioxide in the atmosphere and its effect on the climate of the earth, the need to find new methods for lowering it becomes more and more urgent. One of those techniques could be carbon capture through the reduction of carbon dioxide with a hydrated electron. So far, only a few computational studies have been done exploring this reaction. This might also be because there is not a simple universal computational model for a hydrated electron. This study explores the mechanism of an electron transfer reaction of carbon dioxide and a sodium atom. The collisions of sodium atom with carbon dioxide molecules might be a simple computational model of carbon dioxide reduction with a hydrated electron. The results provide insight into the reaction paths and the dependency on the system geometry.  

Tato práce je zaměřena na problematiku počítačového simulování mitochondriálního ribosomu (viz obrázek). Na začátku bude popsána úloha mitochondriálních ribosomů v organismech, bude popsáno, čím se vyznačují oproti běžným ribosomům, kde je najdeme, jaká je jejich struktura a proč je jejich studium důležité a zajímavé. V dalších fázích prezentace bude přiblížen samotný proces stavby simulačního modelu, kterým momentálně ve své práci procházím a který je zároveň pokusem o první simulaci lidského mitochondriálního ribosomu na světě. Budou lehce zmíněny programy, které pro modelování využívám, objasněna bude i datová struktura vstupních souborů pro simulace. Speciální pozornost bude věnována problematickým místům simulace, kterými jsou hlavně nekanonická residua v proteinech a RNA a tomu, jak se s těmito překážkami vyrovnávám ve své práci. Závěrem bude nastíněno, v jaké fázi se práce momentálně nachází, jaké jsou její vyhlídky do budoucna a k čemu se bude hotový simulační model používat. Výstupem pro přítomné by mělo být uvedení do problematiky mitochondriálních ribosomů a také základní představa o samotném procesu modelování mitochondriálního ribosomu.  

Living organisms regulate their life functions by biocatalyst called enzymes. Enzymes activity is very sensitive to its surrounding which allow the cells to quickly react and change metabolism. Cell’s interior contains large variety of macromolecules, thus it is crowded. On the other hand, majority of the in vitro experiments with enzymes are made in simple aqueous buffer. Influence of the crowded environment is missing and that is why we focus on it. We simulated Glutamate dehydrogenase (GDH), one of the most common and important enzymes in all organisms, and compared our results with experimental data. We used all-atom classical molecular dynamics for GDH systems with glutamate (GLU) and norvaline (NVA) as substrates under various conditions (pH, crowder). Then we collected 200 ns trajectories. We checked thermodynamics parameters, calculated diffusion coefficients of solvents and structural parameters of GDH. Then we characterized large variety of possible active site conformations under various conditions, such as different substrate (GLU, NVA) and pH. We described active site flexibility and diverse orientation of residues. These observations can help to explain how enzymes behave in crowded environment.

Metal-ammonia solutions are well known for their intense blue or golden color that is attributed to the presence of solvated electrons. These solutions are widely used in organic synthesis, for example in Birch reduction, due to their high reducing potential. The presented work focuses on understanding the stabilization mechanism of solvated electrons in liquid ammonia. Experimental evidence indicates that the smallest stable negative ammonia cluster contains 13 ammonia molecules. In contrast, theoretical studies predict a much smaller number of ammonia molecules that are needed to stabilize an excess electron. To explore this, we present an ab initio molecular dynamics study on clusters containing from 2 to 48 ammonia molecules with an excess electron. The aim of the study is to investigate the vertical stability of the excess electron for thermal structures of the selected cluster sizes. This was achieved by calculating the vertical detachment energy (VDE) of the obtained thermal structures.